組蛋白對染色體的結(jié)構(gòu)起重要的作用。染色體是由重復(fù)單位──核小體組成。每一核小體包括一個(gè)核心8聚體（由 4種核心組蛋白H2A荠锭、H2B呼股、H3和H4的各兩個(gè)單體組成）耕魄；長度約為200個(gè)堿基對的脫氧核糖核酸(DNA)；和一個(gè)單體組蛋白H1卖怜。長度約為140個(gè)堿基對的DNA盤繞于核心8聚體外面屎开。在核心8聚體之間則由長度約為60個(gè)堿基對的DNA連接。這種DNA稱為“接頭”DNA马靠。
組蛋白的組分 幾乎所有真核細(xì)胞染色體的組蛋白均可分成5種主要的組分奄抽，分別用字母或數(shù)字命名，命名方法也不統(tǒng)一甩鳄，如H1或稱F1,Ⅰ;H2A或稱F2A2,Ⅱb1逞度；H2B或稱F2B，Ⅱb2妙啃；H3或稱F3档泽，Ⅲ；H4或稱F2A1,Ⅳ揖赴。有核的紅細(xì)胞或個(gè)別生物體中馆匿，還存在特別的組蛋白成分，紅細(xì)胞中為H5或F2C燥滑，Ⅴ渐北，鮭魚組織中為H6或T。H2A铭拧、H2B赃蛛、H3恃锉、H4組成核小體的核心，也稱核心組蛋白呕臂。根據(jù)組蛋白的一級結(jié)構(gòu)破托，又可將它們分為3種類型：賴氨酸含量特別豐富的組蛋白(H1);賴氨酸含量較豐富的組蛋白（H2A和H2B）;精氨酸含量豐富的組蛋白（H3和H4）。從整體來說歧蒋，組蛋白在進(jìn)化過程中保守性很強(qiáng)土砂。其中H1變化較大，H3和H4變化最小疏尿。如對小牛胸腺的5種組蛋白瘟芝，豌豆苗組蛋白的H3、H4和兔胸腺組蛋白H1等的一級結(jié)構(gòu)比較中發(fā)現(xiàn)褥琐，小牛胸腺和豌豆苗的組蛋白H4間只在60位和77位上的兩個(gè)氨基酸殘基不同锌俱。但已知的真菌和原生動(dòng)物的組蛋白的部分一級結(jié)構(gòu)和動(dòng)、植物的組蛋白間的差異較大敌呈。
組蛋白合成后的修飾 這是形成組蛋白各組分微不均一性的主要原因贸宏。修飾的方式有：①乙酰化磕洪。有兩種吭练，一種是H1、H2A析显、H4 組蛋白的氨基末端乙貊暄剩化，形成α-乙酰絲氨酸谷异，組蛋白在細(xì)胞質(zhì)內(nèi)合成后輸入細(xì)胞核之前發(fā)生這一修飾分尸。二是在H2A、H2B歹嘹、H3箩绍、H4的氨基末端區(qū)域的某些專一位置形成 N6-乙酰賴氨酸。②磷酸化尺上。所有組蛋白的組分均能磷酸化材蛛，在細(xì)胞分裂期間,H1的1～3個(gè)絲氨酸可以磷酸化。而在有絲分裂時(shí)期,H1有3～6個(gè)絲氨酸或蘇氨酸發(fā)生磷酸化怎抛，其他四個(gè)核心組蛋白的磷酸化可以發(fā)生在氨基末端區(qū)域的絲氨酸殘基上卑吭。組蛋白的磷酸化可能會(huì)改變組蛋白與 DNA的結(jié)合。③甲基化马绝。僅發(fā)現(xiàn)于H3的 9和27位和H4的20位的賴氨酸豆赏，鴨紅細(xì)胞組蛋白H1和H5的組氨酸。④ADP-核糖基化。組蛋白H1河绽、H2A、H2B及H3和多聚ADP-核糖的共價(jià)結(jié)合唉窃，ADP-核糖基化被認(rèn)為是在真核細(xì)胞內(nèi)啟動(dòng)復(fù)制過程的扳機(jī)耙饰。
非組蛋白 染色質(zhì)中一大群分子量5000～ 15000的蛋白質(zhì)的總稱。真核細(xì)胞的非組蛋白可能有 100種以上纹份。由于非組蛋白本身具有聚合特性苟跪，它們和組蛋白、核酸等也有結(jié)合能力蔓涧，用電泳和層析技術(shù)完全分離非組蛋白比較困難件已，用雙向電泳技術(shù)曾在兔肝和諾維科夫肝癌細(xì)胞分別分離到69個(gè)和84個(gè)組分。非組蛋白大致包含下列三類蛋白質(zhì)：①細(xì)胞核內(nèi)大量的酶元暴。包括 DNA合成及修復(fù)過程中的DNA多聚酶和連接酶篷扩，核糖核酸(RNA)聚合酶，以及核酸和蛋白質(zhì)如組蛋白在修飾過程中所需要的酶茉盏；②在染色體中起結(jié)構(gòu)作用的蛋白質(zhì)鉴未；③其他尚未闡明功能的蛋白質(zhì)。非組蛋白在各種組織和細(xì)胞的分化及發(fā)育過程中以及在正常細(xì)胞向腫瘤細(xì)胞的轉(zhuǎn)化過程中均會(huì)發(fā)生變化鸠姨。各種不同的動(dòng)物和組織中的非組蛋白成分也有較大的變化铜秆。非組蛋白能夠選擇性地和同源 DNA 結(jié)合，它們在RNA聚合酶作用下在體外能促進(jìn)DNA的轉(zhuǎn)錄讶迁，所以有人認(rèn)為染色質(zhì)中的具有專一功能的非組蛋白在基因轉(zhuǎn)錄的選擇性調(diào)控上起重要作用连茧。
H1比核心組蛋白保守性更低。球狀結(jié)構(gòu)域是 H1最保守的部分
